Biochemie der γ-Sekretase

Prof. Dr. Harald Steiner

Forschungsschwerpunkte

Die Akkumulation des Amyloid-β-Peptids (Aβ) in senilen Plaques ist ein unveränderliches pathologisches Merkmal der Alzheimer-Krankheit (AD). Aβ wird durch proteolytische Prozessierung des β-Amyloid Precursor Proteins (APP) durch die beiden membrangebundenen Aspartylproteasen β- und γ-Sekretase, freigesetzt. γ-Sekretase ist ein großer Proteinkomplex der sich aus dem AD-assoziierten Presenilin (PS) Protein als katalytische Untereinheit, Nicastrin (NCT), APH-1 und PEN-2 zusammensetzt und APP innerhalb seiner Transmembrandomäne spaltet. Um ein besseres Verständnis der Wirkweise von γ-Sekretase und der Intramembranproteolyse für die allgemeine Forschung zu erhalten, konzentriert sich unsere Gruppe derzeit auf folgende Aspekte der Biochemie der γ-Sekretase:

  1. Molekulare Erkennung von Substraten der γ-Sekretase
  2. Modulation der γ-Sekretase-Aktivität

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